Защитная функция

В крови и других жидкостях содержатся белки, которые могут убивать или помогать обезвреживать микробов. В состав плазмы крови входят антитела - белки, каждый из которых узнает определенный вид микроорганизмов или иных чужеродных агентов, - а также защитные белки системы комплемента. Существует несколько классов антител (эти белки еще называют иммуноглобулинами), самый распространенный из них - иммуноглобулин G. В слюне и в слезах содержится белок лизоцим - фермент, расщепляющий муреин и разрушающий клеточные стенки бактерий. При заражении вирусом клетки животных выделяют белок интерферон, препятствующий размножению вируса и образованию новых вирусных частиц.

Защитную функцию для микроорганизмов выполняют и такие неприятные для нас белки, как микробные токсины - холерный токсин, токсин ботулизма, дифтерийный токсин и т. п. Повреждая клетки нашего организма, они защищают микробов от нас.

Рецепторная функция

Белки служат для восприятия и передачи сигналов. В физиологии есть понятие клетки-рецептора, т.е. клетки, которая воспринимает определенный сигнал (например, в сетчатке глаза находятся клетки-зрительные рецепторы). Но в клетках-рецепторах эту работу осуществляют белки-рецепторы. Так, белок родопсин, содержащийся в сетчатке глаза, улавливает кванты света, после чего в клетках сетчатки начинается каскад событий, который приводит к возникновению нервного импульса и передаче сигнала в мозг.

Белки-рецепторы есть не только в клетках-рецепторах, но и в других клетках. Очень важную роль в организме играют гормоны - вещества, выделяемые одними клетками и регулирующие функцию других клеток. Гормоны связываются со специальными белками - рецепторами гормонов на поверхности или внутри клеток-мишеней.

Регуляторная функция

Многие (хотя и далеко не все) гормоны являются белками - например, все гормоны гипофиза и гипоталамуса, инсулин и др. Еще одним примером белков, выполняющих эту функцию, могут служить внутриклеточные белки, регулирующие работу генов.

Многие белки могут выполнять несколько функций.

Макромолекулы белков состоят из б-аминокислот. Если в состав полисахаридов обычно входит одна и та же «единица» (иногда две), повторяющаяся много раз, то белки синтезируются из 20 разных аминокислот. После того, как молекула белка собрана, некоторые аминокислотные остатки в составе белка могут подвергаться химическим изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить более 30 различных аминокислотных остатков. Такое разнообразие мономеров обеспечивает и многообразие биологических функций, выполняемых белками.

б-аминокислоты имеют следующее строение:

здесь R - различные группы атомов (радикалы) у разных аминокислот. Ближайший к карбоксильной группе атом углерода обозначается греческой буквой б, именно с этим атомом соединена аминогруппа в молекулах б-аминокислот.

В нейтральной среде аминогруппа проявляет слабые основные свойства и присоединяет ион Н+, а карбоксильная - слабо кислотные и диссоциирует с освобождением этого иона, так что хотя в целом суммарный заряд молекулы не изменится, она будет одновременно нести положительно и отрицательно заряженную группу.

В зависимости от природы радикала R различают гидрофобные (неполярные), гидрофильные (полярные), кислые и щелочные аминокислоты.

У кислых аминокислот имеется вторая карбоксильная группа. Она немного сильнее карбоксильной группы уксусной кислоты: у аспарагиновой кислоты половина карбоксилов диссоциирована при рН 3,86, у глютаминовой - при рН 4,25, а у уксусной - лишь при 4,8. Среди щелочных аминокислот самой сильной является аргинин: половина его боковых радикалов сохраняет положительный заряд при рН 11,5. У лизина боковой радикал является типичным первичным амином, он остается наполовину ионизированным при рН 9,4. Самая слабая из щелочных аминокислот - гистидин, его имидазольное кольцо наполовину протонировано при рН 6.

Среди гидрофильных (полярных) также имеются две аминокислоты, способные ионизироваться при физиологических рН - цистеин, у которого SH-группа может отдавать ион Н+ подобно сероводороду, и тирозин, у которого есть слабокислая фенольная группировка. Однако эта способность выражена у них очень слабо: при рН 7 цистеин ионизирован на 8 %, а тирозин - на 0,01 %.

Для обнаружения б-аминокислот обычно используют нингидриновую реакцию: при взаимодействии аминокислоты с нингидрином образуется ярко окрашенный синий продукт. Кроме того, отдельные аминокислоты дают свои специфические качественные реакции. Так, ароматические аминокислоты дают желтое окрашивание с азотной кислотой (в ходе реакции происходит нитрование ароматического кольца). При подщелачивании среды окраска изменяется на оранжевую (подобное изменение окраски происходит и у индикаторов, например, метилоранжа). Эта реакция под названием ксантопротеиновой используется также для детекции белка, поскольку в большинстве белков есть ароматические аминокислоты; желатин не дает этой реакции, поскольку почти не содержит ни тирозина, ни фенилаланина, ни триптофана. При нагревании с плюмбитом натрия Na2PbO2 цистеин образует черный осадок сульфида свинца PbS.

Растения и многие микробы могут синтезировать аминокислоты из простых неорганических веществ. Животные могут синтезировать лишь некоторые аминокислоты, другие же должны получать с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Для человека незаменимыми являются фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, гистидин, валин и аргинин. К сожалению, злаковые культуры содержат очень мало лизина и триптофана, зато эти аминокислоты в существенно большем количестве содержатся в бобовых культурах. Не случайно традиционные диеты земледельческих народов обычно содержат как злаки, так и бобовые: пшеница (или рожь) и горох, рис и соя, кукуруза и бобы являются классическими примерами такого сочетания у народов разных континентов.

б-Атом углерода у всех 20 аминокислот находится в состоянии sp3-гибридизации. Все его 4 связи расположены под углом около 109°, так что формулу аминокислоты можно вписать в тетраэдр.

Легко убедиться, что могут существовать два вида аминокислот, которые являются зеркальными отображениями друг друга. Как бы мы ни перемещали и ни поворачивали их в пространстве, совместить их невозможно - они различаются как правая и левая рука.

Такой вид изомерии называется оптической изомерией. Он возможен только в том случае, если у центрального атома углерода (он называется асимметрическим центром) со всех 4 сторон находятся разные группы (поэтому глицин не имеет оптических изомеров, а остальные 19 аминокислот имеют). Из двух разных изомерных форм аминокислот ту, что на рис. 1 расположена справа, называют D-формой, а слева - L-формой.

Основные физические и химические свойства D- и L-изомеров аминокислот одинаковы, однако различаются оптические свойства: их растворы вращают плоскость поляризации света в противоположные стороны. Различна и скорость их реакций с другими оптически активными соединениями.

Интересно, что в состав белков всех живых организмов от вирусов до человека входят только L-аминокислоты. D-формы встречаются в некоторых антибиотиках, синтезируемых грибами и бактериями. Белки могут образовывать упорядоченную структуру лишь в том случае, если в их состав будут входить только изомеры аминокислот одного типа.

Так же как и прочие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют определяющую роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур - органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз, которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Молекулярная модель фермента-уреазы бактерии Helicobacter pylori

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная функция белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: к примеру, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Не смотря на то, что ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислотных остатка, зачастую расположенные далеко друг от друга в первичной структуре - напрямую участвуют в катализе. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда обязаны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:

• КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
• КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;
• КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;
• КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;
• КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;
• КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.

Структурная функция

Подробнее: Структурная функция белков , Фибриллярные белки

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большая часть структурных белков являются филаментозными: к примеру, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, дающий возможность клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Подробнее: Защитная функция белков

Существует несколько видов защитных функций белков:

1. Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают Коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно определяющую роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав кров и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

Регуляторная функция

Подробнее: Активатор (белки) , Протеасома , Регуляторная функция белков

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

Сигнальная функция

Подробнее: Сигнальная функция белка , Гормоны , Цитокины

Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Зачастую сигнальную функцию объединяют с регуляторной, поскольку многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-Гормоны, Цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и прочие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

Транспортная функция

Подробнее: Транспортная функция белков

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, обязаны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, и кроме этого гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые дают возможность ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы зачастую различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» - АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .

Рецепторная функция

Подробнее: Клеточный рецептор

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым часто служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы - белок-рецептор - происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, - внутри.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, и кроме этого активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины - в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.

Гормоны имеют различную химическую природу – это белки, пептиды, стероиды и производные аминокислот. Эти вещества являются посредниками, которые доставляют сигналы к мишеням периферических тканей.

Клетки по-разному реагируют на воздействия различных гормонов. Например, тиреоидные и способны проникать через клеточную мембрану, образуя рецепторные комплексы, которые, в свою очередь, взаимодействуют с генами, участвующими в синтезе белка. Остальные гормоны связываются в сложные реакции, контактируя с рецепторами мембран клеток. При этом создается сложная цепь, образующая вторичного посредника внутри клетки. А это приводит к активности ферментов.

Выполнив свою функцию, гормоны расщепляются в клетках-мишенях, крови, либо подвергаются распаду в печени и выводятся из организма, чаще всего - с мочой. Центральная нервная система контролирует действие гормонов, оказывает влияние на их выработку и воздействие на обменные процессы, ускоряет синтез белков.

Белковые гормоны

К белкам относятся гормоны, которые вырабатываются в гипоталамусе и гипофизе головного мозга, поджелудочной, щитовидной железе, кишечнике:

• гормон роста;
• кортикотропин (АКГГ);
• либерины;
• статины;

• вазопрессин;
• соматотропин;

Какую роль выполняют белки-гормоны в организме человека? Белки-гормоны выполняют регуляторные функции клеточной и физиологической активности. Например, контролирует уровень глюкозы в крови и обеспечивает ее поступление в клетки. отвечает за содержания кальция и состояние костей скелета.

Функции белков в организме

Белки участвуют в метаболизме, входят в структуру органелл и цитоскелета, выделяются в межклеточное пространство, участвуют в гидролизе пищи.

Функциональная классификация белков достаточно условная, так как один гормон может выполнять различные задачи.

• Регуляторная функция обеспечивает продвижение клетки по клеточному циклу, ее транскрипцию, сплайсинг, трансляцию, активность других белковых соединений. Эта функция происходит за счет связывания с другими молекулами или ферментативного действия. Важную роль играют ферменты, подавляющие активность других белков, это протеинкиназа и протеинфосфатаза.
• Транспортная функция заключается в переносе мелких молекул. Например, гемоглобин транспортирует кислород из легких к периферическим тканям, а обратно доставляет углекислый газ. Некоторые белковые гормоны переносят молекулы через клеточную мембрану, повышая ее проницаемость. Достигается это за счет образования ионных каналов или АТФ-синтазы.

• Рецепторное действие. При раздражении белкового рецептора происходит изменение расположения атомов в молекуле, что позволяет обеспечить передачу сигнала с поверхности мембраны к другим рецепторам внутри клетки. При этом создаются ионные каналы, связи-посредники или химические реакции, в зависимости от того, какой это гормон.
• Каталитическая функция ферментов – это расщепление сложных молекул и их синтез, образование субстратов. Все ферменты классифицируют по типу катализируемых реакций.

• Защитная работа белков-гормонов бывает нескольких видов: физическая, химическая и иммунная. За физическую отвечает коллаген, кератин, тромбин, фибриноген. Химическую защиту обеспечивают ферменты печени, которые расщепляют токсины и выводят их из организма. Иммунная защита обеспечивается иммуноглобулинами, противостоящими вирусам, бактериям, чужеродным белкам. Адаптивные клетки присоединяются к патологическим молекулам и формируют антигены, которые уничтожают чужеродные тела.
• За структурную функцию отвечают белки цитоскелета, они придают форму клеткам. Например, эластин и коллаген являются основными компонентами соединительной ткани кожи, а кератин входит в структуру волос и ногтей.

• Моторная функция отвечает за сократительную работу мышц, движение лейкоцитов, ресничек слизистых оболочек, внутриклеточный транспорт.
• Резервная функция – это белки, которые накапливаются в качестве запасного источника энергии, аминокислот и оказывают влияние на метаболизм.
• Сигнальная функция белков – это передача импульсов между клетками. Эту задачу выполняют цитокины, факторы роста. Гормоны отвечают за обменные процессы, размножение, рост, химический состав крови. Цитокины обеспечивают слаженную работу иммунной, эндокринной и нервной системы.

Влияние белков на метаболизм

Состоят белки из аминокислот, соединенных в цепочку пептидной связью. Остатки образующих веществ постоянно подвергаются распаду с последующей утилизацией неиспользованных продуктов. В то же время происходит синтез новых белков. Ускоренный процесс обновления наблюдается в печени, кишечнике, плазме крови. Медленнее обновляются белки в клетках мозга, сердце, половых железах. А наиболее медленный процесс наблюдается в мышцах, коже, костях и сухожилиях.

Белки-гормоны состоят из 20 аминокислот, 18 из которых синтезируются в организме и являются заменимыми, а остальные 8 – это незаменимые вещества, которые поступают только вместе с продуктами питания (триптофан, лизин, валин, метионин, изолейцин, треонин, лейцин, фенилаланин). Дефицит незаменимых аминокислот приводит к отставанию в росте, уменьшению массы тела.

Пищевые белки, попадая в организм, расщепляются в кислой среде желудка, подвергаются гидролизу ферментов (протеазы). Некоторые аминокислоты, полученные в результате переваривания пищи, участвуют в синтезе белков-гормонов, остальные превращаются в глюкозу и используются в качестве источника энергии.

По биологической ценности белки различают:

• полноценные;
• неполноценные.

Первая группа – это белки, содержащие необходимый аминокислотный состав, а вторая – это гормоны, с недостаточным составом. Поэтому люди должны ежедневно употреблять белковую пищу с высокой биологической ценностью: мясо, рыба, яйца, молоко.

Регуляция белкового обмена

Соматотропин – это белковый гормон человека, вырабатывающийся гипофизом головного мозга. Его функцией является увеличение размеров внутренних органов и тканей во время роста у детей. У взрослых он отвечает за повышение проницаемости клеточных мембран для поступления аминокислот и подавление протеолитических ферментов.

Влияют на гормональный обмен белков и тиреоидные гормоны (тироксин, трийодтиронин), которые оказывают стимулирующее действие. Глюкокортикоиды усиливают белковый распад в мышечных тканях, а в печени, наоборот, синтезируют белки.

Список литературы

1. Макаров В.М. Кылбанова Е.С., Хорунов А.Н., Аргунова А.Н., Пальшина А.М., Фармакотерапия неспецифических заболеваний легких. Методическое пособие. Якутск, Изд-во ЯГУ, 2008.
2. Руководство для врачей скорой мед. помощи. Под редакцией В.А. Михайловича, А.Г. Мирошниченко. 3-е издание. СПб, 2005.
3. Бессонов П.П., Бессонова Н.Г. Синдромная диагностика хронических болезней печени.

Регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приёму и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда . Постоянно открывают всё новые и новые регуляторные белки, в настоящее время известна, вероятно, только малая их часть.

Существует несколько разновидностей белков, выполняющих регуляторную функцию:

Белки-гормоны (и другие белки, участвующие в межклеточной сигнализации) оказывают влияние на обмен веществ и другие физиологические процессы.

Гормоны - это вещества, которые образуются в железах внутренней секреции, переносятся кровью и несут информационный сигнал. Гормоны распространяются безадресно и действуют только на те клетки, которые имеют подходящие белки-рецепторы. Гормоны связываются со специфическими рецепторами. Обычно гормоны регулируют медленные процессы, например, рост отдельных тканей и развитие организма, однако есть и исключения: например, адреналин - гормон стресса, производное аминокислот. Он выделяется при воздействии нервного импульса на мозговой слой надпочечников . При этом начинает чаще биться сердце, повышается кровяное давление и наступают другие ответные реакции. Также он действует на печень (расщепляет гликоген). Глюкоза выделяется в кровь, и её используют мозг и мышцы как источник энергии.

К белкам с регуляторной функцией можно отнести также белки-рецепторы. Мембранные белки-рецепторы передают сигнал с поверхности клетки внутрь, преобразовывая его. Они регулируют функции клеток за счет связывания с лигандом, который «сел» на этот рецептор снаружи клетки; в результате активируется другой белок внутри клетки.

Большинство гормонов действуют на клетку, только если на её мембране есть определенный рецептор - другой белок или гликопротеид. Например, β2- адренорецептор находится на мембране клеток печени. При стрессе молекула адреналина связывается с β2- адренорецептором и активирует его. Далее активированный рецептор активирует G-белок , который присоединяет ГТФ . После многих промежуточных этапов передачи сигнала происходит фосфоролиз гликогена. Рецептор осуществил самую первую операцию по передаче сигнала, ведущего к расщеплению гликогена . Без него не было бы последующих реакций внутри клетки.

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

Транскрипционный фактор - это белок, который, попадая в ядро , регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов - это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

Трансляция - синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами . Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса (сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг . Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы - белки, которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков - один из главных механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Материал из Википедии - свободной энциклопедии

Протеинкиназы регулируют активность других белков путём фосфолирования - присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы . При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы - белки, которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков - один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

См. также

• Избранную статью белки и особенно раздел Функции белков в организме

Напишите отзыв о статье "Регуляторная функция белков"

Ссылки

• Контроль транскрипции
• Белки против РНК - кто первым придумал сплайсинг?
• Протеинкиназы
• Трансляция и её регуляция

Литература

• Д.Тейлор, Н.Грин, У.Стаут. Биология (в 3-х томах).

Отрывок, характеризующий Регуляторная функция белков

– У вас тут от живого мужа замуж выходить стали. Ты, может, думаешь, что ты это новенькое выдумала? Упредили, матушка. Уж давно выдумано. Во всех…… так то делают. – И с этими словами Марья Дмитриевна с привычным грозным жестом, засучивая свои широкие рукава и строго оглядываясь, прошла через комнату.
На Марью Дмитриевну, хотя и боялись ее, смотрели в Петербурге как на шутиху и потому из слов, сказанных ею, заметили только грубое слово и шепотом повторяли его друг другу, предполагая, что в этом слове заключалась вся соль сказанного.
Князь Василий, последнее время особенно часто забывавший то, что он говорил, и повторявший по сотне раз одно и то же, говорил всякий раз, когда ему случалось видеть свою дочь.
– Helene, j"ai un mot a vous dire, – говорил он ей, отводя ее в сторону и дергая вниз за руку. – J"ai eu vent de certains projets relatifs a… Vous savez. Eh bien, ma chere enfant, vous savez que mon c?ur de pere se rejouit do vous savoir… Vous avez tant souffert… Mais, chere enfant… ne consultez que votre c?ur. C"est tout ce que je vous dis. [Элен, мне надо тебе кое что сказать. Я прослышал о некоторых видах касательно… ты знаешь. Ну так, милое дитя мое, ты знаешь, что сердце отца твоего радуется тому, что ты… Ты столько терпела… Но, милое дитя… Поступай, как велит тебе сердце. Вот весь мой совет.] – И, скрывая всегда одинаковое волнение, он прижимал свою щеку к щеке дочери и отходил.
Билибин, не утративший репутации умнейшего человека и бывший бескорыстным другом Элен, одним из тех друзей, которые бывают всегда у блестящих женщин, друзей мужчин, никогда не могущих перейти в роль влюбленных, Билибин однажды в petit comite [маленьком интимном кружке] высказал своему другу Элен взгляд свой на все это дело.
– Ecoutez, Bilibine (Элен таких друзей, как Билибин, всегда называла по фамилии), – и она дотронулась своей белой в кольцах рукой до рукава его фрака. – Dites moi comme vous diriez a une s?ur, que dois je faire? Lequel des deux? [Послушайте, Билибин: скажите мне, как бы сказали вы сестре, что мне делать? Которого из двух?]
Билибин собрал кожу над бровями и с улыбкой на губах задумался.
– Vous ne me prenez pas en расплох, vous savez, – сказал он. – Comme veritable ami j"ai pense et repense a votre affaire. Voyez vous. Si vous epousez le prince (это был молодой человек), – он загнул палец, – vous perdez pour toujours la chance d"epouser l"autre, et puis vous mecontentez la Cour. (Comme vous savez, il y a une espece de parente.) Mais si vous epousez le vieux comte, vous faites le bonheur de ses derniers jours, et puis comme veuve du grand… le prince ne fait plus de mesalliance en vous epousant, [Вы меня не захватите врасплох, вы знаете. Как истинный друг, я долго обдумывал ваше дело. Вот видите: если выйти за принца, то вы навсегда лишаетесь возможности быть женою другого, и вдобавок двор будет недоволен. (Вы знаете, ведь тут замешано родство.) А если выйти за старого графа, то вы составите счастие последних дней его, и потом… принцу уже не будет унизительно жениться на вдове вельможи.] – и Билибин распустил кожу.
– Voila un veritable ami! – сказала просиявшая Элен, еще раз дотрогиваясь рукой до рукава Билибипа. – Mais c"est que j"aime l"un et l"autre, je ne voudrais pas leur faire de chagrin. Je donnerais ma vie pour leur bonheur a tous deux, [Вот истинный друг! Но ведь я люблю того и другого и не хотела бы огорчать никого. Для счастия обоих я готова бы пожертвовать жизнию.] – сказала она.
Билибин пожал плечами, выражая, что такому горю даже и он пособить уже не может.
«Une maitresse femme! Voila ce qui s"appelle poser carrement la question. Elle voudrait epouser tous les trois a la fois», [«Молодец женщина! Вот что называется твердо поставить вопрос. Она хотела бы быть женою всех троих в одно и то же время».] – подумал Билибин.
– Но скажите, как муж ваш посмотрит на это дело? – сказал он, вследствие твердости своей репутации не боясь уронить себя таким наивным вопросом. – Согласится ли он?
– Ah! Il m"aime tant! – сказала Элен, которой почему то казалось, что Пьер тоже ее любил. – Il fera tout pour moi. [Ах! он меня так любит! Он на все для меня готов.]
Билибин подобрал кожу, чтобы обозначить готовящийся mot.
– Meme le divorce, [Даже и на развод.] – сказал он.
Элен засмеялась.
В числе людей, которые позволяли себе сомневаться в законности предпринимаемого брака, была мать Элен, княгиня Курагина. Она постоянно мучилась завистью к своей дочери, и теперь, когда предмет зависти был самый близкий сердцу княгини, она не могла примириться с этой мыслью. Она советовалась с русским священником о том, в какой мере возможен развод и вступление в брак при живом муже, и священник сказал ей, что это невозможно, и, к радости ее, указал ей на евангельский текст, в котором (священнику казалось) прямо отвергается возможность вступления в брак от живого мужа.
Вооруженная этими аргументами, казавшимися ей неопровержимыми, княгиня рано утром, чтобы застать ее одну, поехала к своей дочери.
Выслушав возражения своей матери, Элен кротко и насмешливо улыбнулась.
– Да ведь прямо сказано: кто женится на разводной жене… – сказала старая княгиня.
– Ah, maman, ne dites pas de betises. Vous ne comprenez rien. Dans ma position j"ai des devoirs, [Ах, маменька, не говорите глупостей. Вы ничего не понимаете. В моем положении есть обязанности.] – заговорилa Элен, переводя разговор на французский с русского языка, на котором ей всегда казалась какая то неясность в ее деле.
– Но, мой друг…
– Ah, maman, comment est ce que vous ne comprenez pas que le Saint Pere, qui a le droit de donner des dispenses… [Ах, маменька, как вы не понимаете, что святой отец, имеющий власть отпущений…]
В это время дама компаньонка, жившая у Элен, вошла к ней доложить, что его высочество в зале и желает ее видеть.
– Non, dites lui que je ne veux pas le voir, que je suis furieuse contre lui, parce qu"il m"a manque parole. [Нет, скажите ему, что я не хочу его видеть, что я взбешена против него, потому что он мне не сдержал слова.]
– Comtesse a tout peche misericorde, [Графиня, милосердие всякому греху.] – сказал, входя, молодой белокурый человек с длинным лицом и носом.
Старая княгиня почтительно встала и присела. Вошедший молодой человек не обратил на нее внимания. Княгиня кивнула головой дочери и поплыла к двери.
«Нет, она права, – думала старая княгиня, все убеждения которой разрушились пред появлением его высочества. – Она права; но как это мы в нашу невозвратную молодость не знали этого? А это так было просто», – думала, садясь в карету, старая княгиня.

В начале августа дело Элен совершенно определилось, и она написала своему мужу (который ее очень любил, как она думала) письмо, в котором извещала его о своем намерении выйти замуж за NN и о том, что она вступила в единую истинную религию и что она просит его исполнить все те необходимые для развода формальности, о которых передаст ему податель сего письма.
«Sur ce je prie Dieu, mon ami, de vous avoir sous sa sainte et puissante garde. Votre amie Helene».
[«Затем молю бога, да будете вы, мой друг, под святым сильным его покровом. Друг ваш Елена»]